Kurzbeschreibung
Die Core Facility Chemische und Strukturbiologie umfasst apparative Ausstattung für die Herstellung, Reinigung sowie die strukturelle und funktionelle Charakterisierung von Biomolekülen.
In der Core Facility werden folgende Geräte betrieben
- Syntheserobotik zur chemischen Peptidsynthese, verschiedene pro- und eukaryotische zelluläre Expressionssysteme zur Biosynthese von Proteinen und anderen Biomolekülen
- Chromatographiestationen, insbesondere FPLCs und HPLCs, zur analytischen und präparativen Reinigung von Biomolekülen
- Optische Spektroskopien, insbesondere UV/VIS Absorptionsspektrometer, Fluoreszenzspektrometer, Fourier Transform Infrarotspektrometer und Circulardichroismus Spektrometer für die funktionelle und strukturelle Charakterisierung der Biomoleküle
- statische und dynamische Lichtstreuung, isothermale Mikrokalorimetrie, Mikrothermophorese, Ultrazentrifugation und fluoreszenzbasierte Enzymassays unterstützen die funktionelle Charakterisierung
- Nanoliter Kristallisation und Röntgendiffraktion sowie NMR Spektroskopie ermöglichen hochaufgelöste 3d Strukturbestimmung
Ansprechperson
Univ-Prof. Dr. Hans Brandstetter
Research Services
Chemische Peptidsynthese und Reinigung
Proteinexpression und Reinigung
Semisynthetische Proteinherstellung
Biomolekulare Qualitätskontrolle, insbesondere hinsichtlich Homogenität, Aktivität, Faltung
Enzymatische Charakterisierung für verschiedene Enzymklassen
Biomolekulare Interaktionsstudien, insbesondere Bindeaffinität, -enthalpie, entropie und Ligandenscreening
Bindeepitop-Mapping
Proteinstrukturbestimmung
Methoden & Expertise zur Forschungsinfrastruktur
Die Core Facility Chemische und Strukturbiologie bietet Unterstützung für wichtige biomolekulare Studien am Fachbereich Biowissenschaften, einschließlich
- Peptidsynthese
- Rekombinante Proteinexpression und Reinigung
- Peptid und Proteinqualitätsbestimmung
- Funktionelle Peptid- und Proteincharakterisierung
- 1d, 2d, und 3d Strukturbestimmung
Equipment
Fachbereich Chemie & Physik der Materialien, Universität Salzburg
Universität Innsbruck
Medizinische Universität Wien
Technische Universität München
Universität Antwerpen
Shire Bioscience Wien
Novo Nordisk Kopenhagen
Universidade de Lisboa
University of Massachusetts, Amherst
MPI Golm
Sanford-Burnham Institute La Jolla
Universität Bielefeld
Universität Köln
Helmholtz Forschungszentrum Jülich
Emory University, Medical School (USA)
Max-Planck-Institut für Biochemie, Martinsried
Uniklinikum Salzburg (SALK), Paracelsus Medizinische Privatuniversität (PMU), Salzburg
Deutsches Krebsforschungszentrum (DKFZ), Heidelberg
2023-2025
Elfriede Dall
FWF
Funktionelle Prinzipien der Legumain-Macrocypin Interaktion
2019-2022
Elfriede Dall
FWF
Mechanismus des bakteriellen Kollagenabbaus
2019-2022
Esther Schönauer
FWF
CD Labor für Biosimilar Charakterisierung
2013-2020
Christian Huber, Hans Brandstetter, Chiara Cabrele, Gabriele Gadermaier, Hanno Stutz
Christian Doppler Gesellschaft
https://www.plus.ac.at/biowissenschaften/forschung/cdl-cd-labor-fuer-biosimilars
Immunity in Cancer & Allergy (Doktoratskolleg)
2009-2021
Josef Thalhamer, Fritz Aberger, Hans Brandstetter, Albert Duschl, Fatima Ferreira, Iris Gratz, Richard Greil, Tanja Hartmann, Jutta Horejs-Höck, Christian Huber, Angela Risch, Josef Thalhamer, Silja Weßler
FWF
http://ica.sbg.ac.at
BM4SIT Bet v 1 Mutant for Specific Immuno Therapy
2014-2019
F. Ferreira, R. van Ree, L. Zuidmeer, C.M. van Drunen, D. van Egmond, E.C. de Jong, W.J. Fokkens, L. Aglas, P. Chrusciel, F. Stolz, et al.
EU FP7-HEALTH-2013-INNOVATION-1
http://www.bm4sit.eu
Coagulation Factors
2016-2018
Hans Brandstetter
Novo Nordisk
www.uni-salzburg.at/xray
Proteinsynthese nach Maß (Rare Disease Cluster Salzburg)
2017-2021
Hannelore Breitenbach-Koller
Land Salzburg
https://www.uni-salzburg.at/index.php?id=32927
2024
Roman W. Lange, Konstantin Bloch, Miriam Ruth Heindl, Jan Wollenhaupt, Manfred S. Weiss, Hans Brandstetter, Gerhard Klebe, Franco H. Falcone, Eva Böttcher-Friebertshäuser, Sven O. Dahms, Torsten Steinmetzer
ChemMedChem
https://doi.org/10.1002/cmdc.202400057
Inhibitors of the Elastase LasB for the Treatment of Pseudomonas aeruginosa Lung Infections
2023
Jelena Konstantinović, Andreas M. Kany, Alaa Alhayek, Ahmed S. Abdelsamie, Asfandyar Sikandar, Katrin Voos, Yiwen Yao, Anastasia Andreas, Roya Shafiei, Brigitta Loretz, Esther Schönauer, Robert Bals, Hans Brandstetter, Rolf W. Hartmann, Christian Ducho, Claus-Michael Lehr, Christoph Beisswenger, Rolf Müller, Katharina Rox, Jörg Haupenthal, and Anna K.H. Hirsch
ACS Central Science
https://doi.org/10.1021/acscentsci.3c01102
Structural and functional studies of legumain–mycocypin complexes revealed a competitive, exosite-regulated mode of interaction
2022
T Elamin, NP Santos, P Briza, H Brandstetter, E Dall
Journal of Biological Chemistry 298 (10)
https://doi.org/10.1016/j.jbc.2022.102502
Discovery and Characterization of Synthesized and FDA-Approved Inhibitors of Clostridial and Bacillary Collagenases
2022
A Alhayek, AS Abdelsamie, E Schönauer, V Camberlein, E Hutterer, ..., H Brandstetter, A Hirsch
Journal of Medicinal Chemistry 65 (19), 12933-12955
https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.2c00785
Dichlorophenylpyridine-based molecules Inhibit furin through an induced-Fit mechanism
2022
SO Dahms, G Schnapp, M Winter, FH Büttner, M Schlepütz, C Gnamm, … & H Brandstetter
ACS chemical biology 17 (4), 816-821
https://doi.org/10.1021/acschembio.2c00103
The Peptide Ligase Activity of Human Legumain Depends on Fold Stabilization and Balanced Substrate Affinities
2021
Elfriede Dall, Vesna Stanojlovic, Fatih Demir, Peter Briza, Sven O Dahms, Pitter F Huesgen, Chiara Cabrele, Hans Brandstetter
ACS catalysis
https://doi.org/10.1021/acscatal.1c02057
Crystal Structure of Plant Legumain Reveals a Unique Two-Chain State with pH-Dependent Activity Regulation
2018
Zauner FB, Dall E, Regl C, Grassi L, Huber CG, Cabrele C, Brandstetter H.
Plant Cell
http://doi.org/10.1105/tpc.17.00963
Analytical Cascades of Enzymes for Sensitive Detection of Structural Variations in Protein Samples
2018
Hollerweger JC, Hoppe IJ, Regl C, Stock LG, Huber CG, Lohrig U, Stutz H, Brandstetter H.
Analytical Chemistry
http://doi.org/10.1021/acs.analchem.7b04874
Inhibition of delta-secretase improves cognitive functions in mouse models of Alzheimer's disease
2017
Zhang Z, Obianyo O, Dall E, Du Y, Fu H, Liu X, Kang SS, Song M, Yu SP, Cabrele C, Schubert M, Li X, Wang JZ, Brandstetter H, Ye K.
Nature communications
http://doi.org/10.1038/ncomms14740
Crystal structure of Pla l 1 reveals both structural similarity and allergenic divergence within the Ole e 1-like protein family
2017
Stemeseder T, Freier R, Wildner S, Fuchs JE, Briza P, Lang R, Batanero E, Lidholm J, Liedl KR, Campo P, Hawranek T, Villalba M, Brandstetter H, Ferreira F, Gadermaier G.
Journal of Allergy and Clinical Immunology
http://doi.org/10.1016/j.jaci.2016.10.035
Methylation of ribosomal RNA by NSUN5 is a conserved mechanism modulating organismal lifespan
2015
Markus Schosserer, Nadege Minois, Tina B. Angerer, Manuela Amring, Hanna Dellago, Eva Harreither, Alfonso Calle-Perez, Andreas Pircher, Matthias Peter Gerstl, Sigrid Pfeifenberger, Clemens Brandl, Markus Sonntagbauer, Albert Kriegner, Angela Linder, Andreas Weinhäusel, Thomas Mohr, Matthias Steiger, Diethard Mattanovich, Mark Rinnerthaler, Thomas Karl, Sunny Sharma, Karl-Dieter Entian, Martin Kos, Michael Breitenbach, Iain B. H. Wilson, Norbert Polacek, Regina Grillari-Voglauer, Lore Breitenbach-Koller, and Johannes Grillari
Nature communications
http://doi.org/10.1038/ncomms11530
The Human NADPH Oxidase, Nox4, Regulates Cytoskeletal Organization in Two Cancer Cell Lines, HepG2 and SH-SY5Y
2017
Auer S, Rinnerthaler M, Bischof J, Streubel MK, Breitenbach-Koller H, Geisberger R, Aigner E, Cadamuro J, Richter K, Sopjani M, Haschke-Becher E, Felder TK, Breitenbach M.
Frontiers in Oncology
http://doi.org/10.3389/fonc.2017.00111